En el Óblast de Moscú, estudian las propiedades estructurales de la proteína radioprotectora tardígrada Dsup
Moscú, Óblast de Moscú, Rusia, Europa.- Empleados del Laboratorio de Problemas Nucleares que llevan el nombre. vicepresidente Dzhelepov y el Laboratorio de Física de Neutrones que lleva su nombre. A ELLOS. El Instituto Frank de Investigación Nuclear (Dubna), en colaboración con colegas del MIPT (Dolgoprudny) y la Universidad del Sur de Florida (Tampa, EE. UU.), estudiaron por primera vez las propiedades estructurales de la proteína protectora tardígrada Dsup (supresor de daños) y la complejo proteína-ADN.
El estudio revela nuevos detalles sobre el mecanismo de defensa del ADN altamente eficaz y la extrema resiliencia de uno de los animales más radiorresistentes conocidos por la ciencia, la especie tardígrada Ramazzottius varieornatus.
Para establecer el mecanismo molecular que contribuye a la protección del ADN de la radiación, se realizó un estudio estructural y biológico de la proteína tardígrada Dsup. Para ello, se desarrolló un protocolo para la producción y purificación de proteínas. Dsup se estudió en una serie de experimentos utilizando dispersión de rayos X de ángulo pequeño (SAXS), espectroscopia de dicroísmo circular (CD) y análisis bioinformático. Como resultado, se descubrió que Dsup es una proteína desordenada y los métodos elegidos se encuentran entre los más adecuados para estudiar proteínas tan flexibles que no tienen una estructura rígida.
Las proteínas desordenadas se han estudiado activamente en los últimos años, ya que desempeñan un papel importante en una serie de procesos vitales:
organización del ADN en una célula;
regulación de la lectura de información genética;
el curso de muchas enfermedades;
supervivencia en condiciones extremas y muchos otros.
El resultado más importante del trabajo de los científicos fue el estudio de la estructura interna y las conformaciones moleculares de la proteína Dsup en diversas condiciones fisicoquímicas. En el caso de la proteína Dsup, extremadamente flexible, esto permitió obtener modelos atómicos promediados de baja resolución y simular un conjunto de estructuras que describían con mayor precisión los estados de la proteína en solución. Curiosamente, el análisis inicial de las propiedades de la proteína tras la interacción con el ADN mostró la formación de un complejo Dsup-ADN borroso o estructuralmente desordenado, lo que indica la existencia de la proteína dentro de este complejo en un gran número de conformaciones diferentes. A partir de los datos obtenidos, se hicieron suposiciones sobre la participación de la proteína Dsup en la organización de la cromatina y el papel de las proteínas desordenadas como moléculas protectoras del ADN.
“Estudiar los mecanismos de resistencia extrema en los organismos vivos requiere comprender procesos a nivel molecular, genómico y organizacional. Para ello, en el futuro planeamos utilizar nuevos métodos, por ejemplo, la microscopía crioelectrónica”, destacó Mijaíl Zarubin, investigador junior del Departamento de Genética Molecular de Células del DLNP JINR.
“Al final resultó que, el estudio de proteínas desordenadas es una tarea muy difícil”, señaló Elena Kravchenko, jefa del sector de genética molecular de DLNP JINR, candidata de ciencias biológicas. «Sin embargo, un buen equipo científico y mucho trabajo duro dieron resultado».
Los resultados del primer estudio experimental sobre las propiedades estructurales de la proteína tardígrada Dsup se publicaron en la revista Scientific Reports en octubre de 2024.
